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蛋白质的二级结构包括什么和什么
蛋白质的二级结构是指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下几种类型：
⑴α-螺旋：其结构特征为：
①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；
②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；
③相邻螺旋圈之间形成许多氢键；
④侧链基团位于螺旋的外侧。
⑵β-折叠：其结构特征为：
①若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；
②所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键；
③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。
⑶β-转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。
⑷无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。
蛋白质的二级结构包括哪几种
蛋白质的二级结构包括α－螺旋、β－折叠、β－转角和无规卷曲四种，蛋白质二级结构指它的多肽链中有规则重复的构象，限于主链原子的局部空间排列，不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。在α－螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持α－螺旋稳定；在β－折叠结构中，多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，维持β－折叠构象的稳定；在球状蛋白质分子中，肽链主链常出现180o回折，回折部分称为β－转角，β－转角通常由4个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。
蛋白质二级结构的主要形式
蛋白质二级结构（secondary structure of protein）是指多肽主链骨架原子沿一定的轴盘旋或折叠而形成的特定的构象，即肽链主链骨架原子的空间位置排布，不涉及氨基酸残基侧链。蛋白质二级结构的主要形式包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
α螺旋
蛋白质分子中多个肽平面通过氨基酸a-碳原子的旋转，使多蛋白质的二级结构 肽主链各原子沿中心轴向右盘曲形成稳定的α螺旋(a-helix)构象。
α螺旋具有下列特征：
(1)多肽链以肽单元为基本单位，以Cα为旋转点形成右手螺旋，氨基酸残基的侧链基团伸向螺旋的外侧。
(2)每3.6个氨基酸旋转一周，螺距为0.54nm，每个氨基酸残基的高度为0.15nm，肽键平面与中心轴平行。
(3)氢键是α螺旋稳定的主要次级键。相邻螺旋之间形成链内氢键，即每个肽单位N上的氢原子与第四个肽单位羰基上的氧原子生成氢键，氢键与中心轴平行。若氢键破坏，α螺旋构象即被破坏。
α螺旋的形成和稳定性受肽链中氨基酸残基侧链基团的形状、大小及电荷等影响。如多肽中连续存在酸性或碱性氨基酸，由于带同性电荷而相斥，阻止链内氢键形成趋势而不利于α螺旋的生成。
蛋白质的二级结构有哪些种类
蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有α－螺旋、β－折叠、β－转角和无规卷曲四种。两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，维持β－折叠构象的稳定。
1、α-右手螺旋类型：
α-螺旋为右手螺旋，每一圈含有3.6个aa残基（或肽平面），每一圈高5.4Å。即每一个aa残基上升1.5Å，旋转了100度，直径为5Å，2个二面角（ф，ψ）＝（-570，-480）。
2、β-折叠类型：
肽链在空间的走向为锯齿折叠状，二面角（ф,ψ）＝（-119℃，+113℃）。维持β-折叠的力量是折叠间的氢键；它产生于一个肽平面的C=O，与相邻肽链的在空间上邻近的另一个肽平面的N-H之间；两条肽链上的肽平面互相平行，有平行式和反平行式两种。
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