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蛋白质二级结构的维系力主要是
蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式。维系力是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的，氢键是稳定二级结构的主要作用力。二级结构主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角。
蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。
扩展资料：
蛋白质在胃液消化酶的作用下，初步水解，在小肠中完成整个消化吸收过程。氨基酸的吸收通过小肠黏膜细胞，是由主动运转系统进行，分别转运中性、酸性和碱性氨基酸。
在肠内被消化吸收的蛋白质，不仅来自于食物，也有肠黏膜细胞脱落和消化液的分泌等，每天有70g左右蛋白质进入消化系统，其中大部分被消化和重吸收。未被吸收的蛋白质由粪便排出体外。
蛋白质二级结构包括
蛋白质的二级结构主要有4种，α－螺旋、β－折叠、β－转角和无规卷曲四种。蛋白质二级结构是指多肽主链骨架原子沿一定的轴盘旋或折叠而形成的特定的构象，即肽链主链骨架原子的空间位置排布，不涉及氨基酸残基侧链。
蛋白质分子中多个肽平面通过氨基酸a-碳原子的旋转，使多肽主链各原子沿中心轴向右盘曲形成稳定的α螺旋(a-helix)构象。α螺旋具有下列特征：
多肽链以肽单元为基本单位，以Cα为旋转点形成右手螺旋，氨基酸残基的侧链基团伸向螺旋的外侧。每3.6个氨基酸旋转一周，螺距为0.54nm，每个氨基酸残基的高度为0.15nm，肽键平面与中心轴平行。
氢键是α螺旋稳定的主要次级键。相邻螺旋之间形成链内氢键，即每个肽单位N上的氢原子与第四个肽单位羰基上的氧原子生成氢键，氢键与中心轴平行。若氢键破坏，α螺旋构象即被破坏。
α螺旋的形成和稳定性受肽链中氨基酸残基侧链基团的形状、大小及电荷等影响。如多肽中连续存在酸性或碱性氨基酸，由于带同性电荷而相斥，阻止链内氢键形成趋势而不利于α螺旋的生成；R侧链较大的氨基酸残基（如异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸等）集中的区域。
因空间位阻的影响，也不利于α螺旋的稳定；脯氨酸或羟脯氨酸残基的N原子位于吡咯环中，C-N单键不能旋转，并且其α-亚氨基在形成肽键后，N原子上无氢原子，不能生成维持仅螺旋所需之氢键，故不能形成α螺旋。
什么是蛋白质的二级结构
蛋白质二级结构:指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕的方式.二级结构主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角.常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠.
什么是蛋白质的二级结构
蛋白质二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构。
蛋白质二级结构主要为α螺旋和β折叠。
α－螺旋的结构特点如下：
①多个肽键平面通过α－碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。
②主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm，这与X线衍射图符合。
③相邻两圈螺旋之间借肽键中C=O和H桸形成许多链内氢健，即每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C=O之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。
④肽链中氨基酸侧链R，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α－螺旋的形成。酸性或碱性氨基酸集中的区域，由于同电荷相斥，不利于α－螺旋形成；较大的R（如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸）集中的区域，也妨碍α－螺旋形成；
脯氨酸因其α－碳原子位于五元环上，不易扭转，加之它是亚氨基酸，不易形成氢键，故不易形成上述α－螺旋；甘氨酸的R基为H，空间占位很小，也会影响该处螺旋的稳定。
β－片层结构特点是：
①是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面间呈110°角。氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方。
②依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的C=O与N-H形成氢键，使构象稳定。
③两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。即前者两条链从“N端”到“C端”是同方向的，后者是反方向的。β－片层结构的形式十分多样，正、反平行能相互交替。
④平行的β－片层结构中，两个残基的间距为0.65nm；反平行的β－片层结构，则间距为0.7nm.
扩展资料：蛋白质的发现历史：
1959年佩鲁茨和肯德鲁对血红蛋白和肌血蛋白进行结构分析，解决了三维空间结构，获1962年诺贝尔化学奖。
鲍林发现了蛋白质的基本结构。克里克、沃森在X射线衍射资料的基础上，提出了DNA三维结构的模型。获1962年诺贝尔生理或医学奖。
50年代后豪普特曼和卡尔勒建立了应用X射线分析的以直接法测定晶体结构的纯数学理论，在晶体研究中具有划时代的意义，特别在研究大分子生物物质如激素、抗生素、蛋白质及新型药物分子结构方面起了重要作用。他们因此获1985年诺贝尔化学奖。
参考资料：
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